FEHÉRJE Magyar kutatók fejtették meg egy létfontosságú fehérje térszerkezetét – Perczel András és kutatótársai a 2017-ben Nobel-díjjal elismert krio-elektronmikroszkópia módszerét alkalmazták, felfedezésük egyes nem kívánt gyógyszerkölcsönhatások elkerülésében is segíthet. Az ELKH–ELTE Fehérjemodellező Kutatócsoportban és az ELTE Szerkezeti Kémiai és Biológiai Laboratóriumában sejtjeink egyik fontos „minőségbiztosítójának” a szerkezetét próbálták felderíteni: az AAP (acilaminoacil-peptidáz) nevű enzim fontos szerepet játszik a sérült fehérjék lebontásában, de veszélyessé teszi, hogy a betegek együtt szedjenek egy pszichés zavarok és epilepszia ellen használatos gyógyszert (valproát) és bizonyos antibiotikumokat. A fehérjemolekulák vizes oldatának egyetlen cseppjét fagyasztották le hirtelen, majd ezt az alacsony hőmérsékleten tartott, üvegszerűen átlátszó mintát „világították át” fókuszált elektronnyalábokkal. A fehérjemolekulák a legkülönbözőbb irányokba fordulva fagynak bele az oldatba, az elektronnyalábok pedig így a molekula különböző kétdimenziós vetületeit képezik le. Ezekből a vetületekből sikerült, bonyolult számítási eljárással összerakni a fehérje térbeli modelljét.
A cikk további része csak előfizetőink számára elérhető.
Ha szeretné elolvasni, legyen ön is a Magyar Narancs előfizetője, vagy ha már előfizetett, jelentkezzen be!
